Historia de la Enzimologia

La enzimología es la ciencia que tiene como objetivo elucidar la estructura y el modo acción de las enzimas.Las enzimas son los elementos dinámicos que hacen transformaciones químicas en los seres vivos.

Cuando una proteína no posee actividad enzimática, en la gran mayoría de los casos, interactúa con una enzima.Esta omnipresencia de enzimas así como el aspecto dinámico de sus estudio  hace que estas proteínas sean esenciales para una buena comprencion de los procesos celulares y extracelulares que hacen la vida posible.

Historia De la Enzimologia

Los organismos vivos son el sitio de un gran número de reacciones bioquímicas muy diversas. Estas reacciones tienen lugar en condiciones en las que normalmente no serían posibles. Si ocurren, es porque son catalizados por macromoléculas biológicas: enzimas.

Por lo tanto, la enzimología es la parte de la bioquímica que estudia las propiedades estructurales y funcionales de las enzimas (la relación estructura-función). En particular, describe la velocidad de las reacciones catalizadas por las enzimas.

Es difícil situar exactamente el descubrimiento de la noción de enzima y especialmente de enzima como el único catalizador de las reacciones químicas que tienen lugar en los organismos vivos.

 ¿Qué factores explican la extrema especificidad del reconocimiento entre una proteína y un ligando?

  1. Todas las proteínas se pliegan en una conformación llamada nativa y es en esta conformación que adquieren su actividad biológica (su poder catalítico en el caso de las enzimas). Este plegamiento resulta en una estructura tridimensional única de la proteína.
  2. Esta estructura global de la macromolécula permite que una región particular (a menudo enterrada dentro de la proteína) adopte también una estructura espacial reconocida por el ligando específico de la proteína (y, en su caso, por un pequeño número de moléculas cuya estructura es similar a la del ligando).
  3. El sitio activo consiste de los cuales la mayoría de las veces no son contiguos en la secuencia de la cadena de polipéptidos. Estos aminoácidos se caracterizan por una cadena lateral cuya naturaleza química (agrupación ionizable o polarizable) y estructura (desorden estérico) son particulares.

 La formación inicial de un complejo enzimático – sustrato I-S (NO covalente) fue sugerida en base a las siguientes observaciones:

  1. El alto grado de especificidad del reconocimiento del sustrato por una enzima. Para explicarlo, Emil Fisher sugirió en 1894 que este reconocimiento resulta de una complementariedad muy fuerte de las estructuras (pero también de la naturaleza química de los grupos de reacción) del sustrato y de la enzima que lo fija, así como de una llave y de la cerradura en la que entra;
  2. La forma de la curva conocida como saturación: velocidad inicial de la reacción enzimática según la concentración en el sustrato(V. Henri, 1902; Adrian Brown, 1902)
  3. El hecho de que los sustratos a menudo protegen a las enzimas de la inactivación (O’Sullivan&Tompson, 1890). La hipótesis del “bloqueo por llave“, aunque extremadamente satisfactoria, no puede dar cuenta de algunas observaciones: por ejemplo, algunos compuestos que químicamente se asemejan a un sustrato pero tienen grupos menos voluminosos no son catalizados, aunque deben ser insertados aún mejor en el sitio activo.
  4. Existe un mecanismo enzimático de dos sustratos llamado “fijación ordenada” para el cual un sustrato B sólo puede fijarse si el sustrato A ya está fijado. Sin embargo, según la hipótesis “llave – cerradura“, el sustrato B debe fijarse desde el principio.

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